Anatomie Lexique

Trypsinogène

Définition - Qu'est-ce que le trypsinogène?

Le trypsinogène est le précurseur inactif, un soi-disant Proenzyme, une enzyme fabriquée dans le pancréas, appelée pancréas. Avec la sécrétion pancréatique restante, le soi-disant pancréas, le proenzyme trypsinogène est libéré via les canaux pancréatiques dans le duodénum, une partie de l'intestin grêle. C'est là que l'activation de l'enzyme trypsine a lieu.

Cette enzyme s'appelle "Hydrolase"catégorisé, c'est-à-dire qu'il est capable de séparer les connexions entre les acides aminés individuels. Ce processus se déroule dans Intestin grêle au lieu de cela, qui décompose les protéines ingérées par les aliments en plus petits fragments d'acides aminés, ce qui leur permet d'être absorbés dans le corps.

Comment se fait l'activation à la trypsine?

L'activation du trypsinogène en trypsine peut avoir lieu de deux manières différentes. Dans les deux cas, l'activation n'a pas lieu dans la zone du pancréas ou de ses canaux, mais uniquement dans la zone du duodénum, une partie de l'intestin grêle.

Une autre enzyme est requise pour une possibilité d'activation en trypsine. Cette enzyme est produite dans la bordure en brosse, c'est-à-dire les cellules superficielles, du duodénum. C'est appelé Entéropeptidase ou Entérokinase. L'enzyme fait partie des Hydrolases catégorisé. Cela signifie qu'ils peuvent cliver de manière réversible les composés d'acides aminés individuels, qui confèrent au proenzyme trypsinogène sa structure, en consommant des molécules d'eau. Lorsque le trypsinogène est activé en trypsine, une chaîne de six acides aminés, un soi-disant hexapeptide, est séparée du proenzyme trypsinogène tout en consommant de l'eau. Cela crée une chaîne d'acides aminés raccourcie par rapport à avant. Le processus s'appelle protéolyse limitée. Cependant, l'enzyme est maintenant sous sa forme active et peut diviser d'autres chaînes d'acides aminés afin de pouvoir décomposer et digérer les protéines.
La deuxième variante d'activation du trypsinogène en trypsine est représentée par l'enzyme trypsine déjà active. La trypsine peut non seulement diviser les protéines étrangères en chaînes d'acides aminés plus petites, mais peut également raccourcir les propres proenzymes du corps telles que le trypsinogène de plusieurs acides aminés. La trypsine aime particulièrement se séparer après le sixième acide aminé du trypsinogène. Cela signifie qu'un hexapeptide est séparé, ce qui convertit le trypsinogène en sa forme active, la trypsine. En plus du trypsinogène, la trypsine active peut convertir trois autres enzymes importantes pour la digestion en leur forme active. Deux facteurs qui ne sont pas évidents au départ sont également importants pour l'activation. D'une part, l'effet de la trypsine est particulièrement bon à un pH légèrement basique de 7 à 8, ce qui signifie que le trypsinogène est de plus en plus activé. D'autre part, le trypsinogène est libéré dans le pancréas avec un inhibiteur de la trypsine. Cela empêche une activation prématurée dans le pancréas et n'est décomposé que dans le duodénum.

Où est fabriqué le trypsinogène?

Le proenzyme trypsinogène est grossièrement formulé dans le pancréas. Cela ment à travers le haut de l'abdomen à gauche de l'estomac. Le pancréas peut encore être divisé en deux parties:

Du partie endocrinienne produit des hormones comme insuline pour la régulation de l'équilibre des sucres, qui agissent dans le corps.
Du partie exocrinequi constitue la majeure partie du pancréas, produit le pancréas, qui est la proenzyme Trypsinogène et joue un rôle important dans la digestion.

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Quelles sont les valeurs normales?

Comme le trypsinogène passe normalement par les canaux du pancréas directement dans l'intestin grêle, il n'y a généralement pas de trypsinogène dans le sang, ce qui signifie que les valeurs normales se rapprochent de zéro.

Si le trypsinogène est détecté dans le sang, la découverte parle définitivement d'un processus pathologique. Voici, par exemple, un aigu Pancréatite et un Fibrose kystique Dans la question. La trypsine est testée dans le cadre du dépistage néonatal.

Quel est le rapport entre le trypsinogène et la fibrose kystique?

Dans la fibrose kystique, également appelée fibrose kystique, une mutation dans le génome entraîne une modification de la composition de la sécrétion des glandes, qui libèrent leur sécrétion à la surface du corps comme l'intestin. La sécrétion devient nettement plus visqueuse, ce qui signifie qu'elle peut être libérée plus lentement.

Ceci est particulièrement critique dans le cas du pancréas. En raison du temps de séjour plus long dans les passages du pancréas, la sécrétion a un effet accru dans l'organe. Étant donné que le trypsinogène est également de plus en plus activé en trypsine, la digestion de son propre corps se produit, ce qui peut entraîner une pancréatite aiguë.

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Qu'est-ce que la trypsine?

La trypsine est une enzyme issue d'un précurseur inactif, le proenzyme trypsinogène, et joue un rôle important dans la digestion des protéines. Le proenzyme trypsinogène provient de la partie exocrine du pancréas. Cette proenzyme est activée de deux manières différentes. D'une part, à l'aide de l'enzyme entéropeptidase, une chaîne d'acides aminés composée de six acides aminés est scindée. D'autre part, la trypsine peut s'activer. Ici aussi, une chaîne d'acides aminés composée de six acides aminés est séparée. La trypsine active peut également faire les trois proenzymes Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases et Chymotrypsinogène convertir en leurs trois enzymes actives en séparant une chaîne d'acides aminés. Ces trois enzymes sont également impliquées dans la digestion des protéines.

La trypsine est classée comme une enzyme dans la catégorie des Hydrolases catégorisé. Cela signifie qu'ils peuvent diviser de manière réversible les connexions entre les acides aminés en consommant de l'eau. La capacité à séparer les chaînes d'acides aminés atteint un maximum dans le pancréas légèrement basique avec des valeurs de pH comprises entre 7 et 8. Cette propriété est essentielle pour le processus digestif.

Après les enzymes dans la salive de la bouche, la trypsine représente la deuxième étape du clivage des protéines. L'enzyme ne coupe pas la chaîne d'acides aminés des protéines de l'extérieur, mais divise plutôt la chaîne entière en plusieurs petits fragments, qui sont ensuite raccourcis par d'autres enzymes pour qu'ils soient peut être absorbé dans le corps par la muqueuse intestinale.

Plus d'informations peuvent être trouvées ici: Trypsine

Que se passe-t-il avec une carence en trypsine?

En cas de manque de trypsine, la digestion des protéines est perturbée. Dans ce qui suit, moins d'acides aminés sont absorbés par le corps. Étant donné que certains acides aminés sont essentiels pour le corps humain, car ils ne peuvent être produits ni par modification d'acides aminés existants, ni par leur propre synthèse, des symptômes de carence surviennent après un certain temps, qui s'ils ne sont pas traités peuvent avoir de graves conséquences.

De plus, il peut arriver que les réserves d'acides aminés du corps, telles que les protéines dans les muscles, soient utilisées, ce qui entraîne une perte de poids et une diminution de la résilience.

Déficit en alpha-1 antitrypsine

La carence en alpha-1 antitrypsine est souvent causée par un défaut génétique. L'alpha-1-antitrypsine est une enzyme qui empêche d'autres enzymes de fonctionner. Les enzymes qui sont inhibées dans le processus ont normalement pour tâche de décomposer les protéines, leur faisant perdre leur fonction. Ainsi, l'Alpha-1-Antitrypsine peut également être utilisée comme Inhibiteur de protéinase sont désignés.

Les enzymes inhibées par l'alpha-1-antitrypsine se produisent principalement dans les processus inflammatoires et sont principalement Chymotrypsine, trypsine, plasmine, élastase et La thrombine.

L'inhibition de l'élastase est ici d'une importance particulière. En règle générale, l'élastase décompose l'élastine, qui se trouve principalement dans les poumons. L'élastine est une protéine structurelle qui est en grande partie responsable de l'élasticité des poumons. S'il y a un manque d'inhibiteurs d'élastase tels que l'alpha-1-antitrypsine, cela peut conduire à une activité accrue de l'élastase dans les poumons. Ici, comme partout ailleurs dans le corps, l'élastase décompose les protéines, mais cela affecte les propres tissus du corps dans les poumons. Cela entraîne des dommages massifs au tissu pulmonaire, ce qui limite inévitablement la fonction pulmonaire. Les symptômes qui en découlent comprennent Toux, essoufflement et rétrécissement des voies respiratoires. De plus, le foie, qui est principalement responsable de la production d'élastase, peut présenter des valeurs hépatiques élevées et être davantage endommagé par la congestion biliaire.

Plus d'informations peuvent être trouvées ici: Déficit en alpha-1 antitrypsine